Una vez que ha sido sintetizada, la molécula de colágeno presenta la particularidad de que experimenta una serie de modificaciones antes de llegar a su estructura definitiva.
La lectura del ARN mensajero por los polirribosomas del retículo endoplasmático constituye la fase inicial de la biosíntesis. A continuación, los polisomas se encargan de ensamblar los aminoácidos para formar las cadenas polipeptídicas.
Estas cadenas polipeptídicas, precursoras de las cadenas alfa (cadenas proalfa), llevan en sus extremos secuencias suplementarias de aminoácidos.
Las cadenas proalfa van a sufrir una hidroxilación en el seno del retículo endoplasmático, mediante la cual un centenar de grupos peptidilprolina se transforman en hidroxiprolina
y una veintena de grupos peptidillisina se convierten en hidroxilisina.
Acto seguido, se fijan en los grupos hidroxilisina moléculas de galactosa y glucosa, mientras que en los grupos terminales de las cadenas se fijan otros azúcares. Por último, se crean puentes
disulfuro entre las cadenas polipeptídicas, llegándose así a la formación de la molécula de procolágeno.
La molécula de procolágeno transita por las vesículas de Golgi y pasa al medio extracelular, en el cual, bajo la acción de las proteasas, sufre una escisión de los grupos N-terminal y Cterminal.
Después de esta escisión, las moléculas de colágeno se constituyen en fibras.
Se piensa que los grupos terminales desempeñan un papel importante en la formación de la triple hélice.
Por último, la creación de enlaces transversales entre las cadenas polipeptidicas asegura la
gran solidez de la molécula.
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