Transporte activo primario

Transporte activo primario utiliza directamente energía para transportar las moléculas a través de una membrana.^[1]

La mayor parte de las enzimas que realizan este tipo de transporte están ATPases del transmembrane. Un ATPase primario universal a toda la vida celular es bomba sodium-potassium, que las ayudas mantienen potencial de la célula. Otras fuentes de la energía para el transporte activo primario son redox energía y fotón energía (luz). Un ejemplo del transporte activo primario que usa energía Redox es el mitochondrial cadena de transporte del electrón ese utiliza la energía de la reducción de NADHpara mover los protones a través de la membrana mitochondrial interna contra su gradiente de la concentración. Un ejemplo del transporte activo primario que usa energía ligera es las proteínas implicadas adentro fotosíntesis ese uso la energía de fotones de crear un gradiente del protón a través del membrana del thylakoid y también crear energía de la reducción bajo la forma de NADPH.

ATP que utiliza tipos primarios del transporte activo

(1) P-tipo ATPase: Bomba del sodio, bomba del calcio

F-tipo ATPase (de 2): synthase mitochondrial del ATP, synthase del ATP del cloroplasto

V-tipo ATPase (de 3): ATPase vacuolar

(4) Transportador del ABC (cassette obligatorio del ATP): MDR, CFTR, etc

http://biomodel.uah.es/biomodel-misc/anim/memb/tas.html

REFERENCIAS

The effect of changes in hepatocyte membrane potential on immediate-early proto-oncogene expression following partial hepatectomy in rats.

Minuk GY, Kren BT, Xu R, Zhang X, Burczynski F, Mulrooney NP, Fan G, Gong Y, Steer CJ.

Department of Medicine, University of Manitoba, Winnipeg, Canada.

Ultraestructural Characteristic of Intracellular Contacts and Cell Membrane Differentiations

Jean-Claude Wanson

Liver The Biology and Pathobiology

Third Edition

Arias

Hodgkin, A. & Horowicz, P., (1959)The influence of potassium and chloride ions on the membrane potential of single muscle fibres. J.Gen. Physiol., 148:127-160.

Weiss, T.F. (1996) Cellular Biophysics, Vol. 1, Transport. The MIT Press, Cambridge

http://esg-www.mit.edu:8001/esgbio/chapters.htm

http://www.cs.us.es/~marper/docencia/membranas/temas/z-2.pdf

Modelo de membrana de Gorter y Grendel. PROTEINAS: Concepto y estructura. Modelos de membrana de Davson y Danielli y el de Robertson. Asimetría y Fluidez:

http://mit.ocw.universia.net/7.012/f01/pdf/cellmembrane.pdf

http://biolmol.fcien.edu.uy/materiales/clase_senales_1.09.pdf

MEMBRANA HEPATOCELULAR

OTRAS PROTEÍNAS DE MATRIZ EXTRACELULAR

Las glicoproteínas principales multifuncionales encontradas en la matriz extracelular son: fibronectina (FN)

laminina (LN)

tenascina (TN)

trombospondina (TB).

Para cumplir con sus funciones estas moléculas necesitan de otras moléculas que sirven

de unión entre la matriz extracelular y el citoesqueleto celular, como son: las integrinas, las caderinas, las inmunoglobulinas y las selectinas.

Las moléculas de adhesión son un grupo de glicoproteínas que tiene como función regular las relaciones entre las células y la matriz extracelular. Son elementos fundamentales en las interacciones célula-célula y célula-matriz. Las mejor estudiada son las integrinas, caderinas y la superfamilia de las inmunoglobulinas.

Las integrinas son un conjunto de glicoproteínas formadas por la asociación de dos subunidades, α y β, unidas entre sí por uniones no covalentes. Presentan peso molecular que varía de 90 a 220 Kd. Son mediadoras de las interacciones célula -célula y célula-matriz; muchas de estas acciones son mediadas por la secuencia RGD.

La subunidades β presentan ocho variantes diferentes, clasificadas de β1 a β8. La cadena α tiene 15 subunidades diferentes. Cada subunidad presenta tres dominios: uno extracelular largo, uno transmembranoso y uno intracitoplamático corto, que interactúa con los componentes del citoesqueleto, tales como la talina, vinculina, α actina, fibrilina, y sirve de mensajero al dar señales de transducción.

Las integrinas β1 tienen Receptores para varios componentes matriciales, que incluyen fibronectina; colágeno II y VI interactuando en la adhesión de la células con la matriz. Pueden estimular la secreción de colagenasa y consecuentemente contribuir para reconstrucción de la matriz; esto ha sido demostrado con la α5β1 que interactúa con la fibronectina. La integrina α5β1se expresa en el epitelio endometrial, en la fase secretora, y en las células trofoblásticas. La α1β1 se une a la laminina, fibronectina y colágeno IV y tiene un papel fundamental en el desarrollode la gestación normal.

La integrina α6β4 puede actuar como receptor para laminina y es observada en las células columnares de las vellosidades. Su función está relacionada con el desarrollo de estas células.

GLUCOSAMINGLICANOS PROTEOGLICANOS

Los proteoglicanos son complejos de macromoléculas formados por la asociación covalente entre cadenas polipeptídicas y glicosaminoglicanos. Estas últimas se forman de polímeros de unidades de disacáridos repetidas (hexosamina más ácido hexaúronico y en gran parte presentan diferentes niveles de sulfatación, como el condroitin-sulfato, dermatan-sulfato, queratan-sulfato y heparan-sulfato.

El núcleo proteico de los diferentes proteoglicanos varía de peso molecular, de 19 a 500 Kd. El número de cadenas de glicosaminoglicanos varía de 1 a 100; la estructura primaria está formada por un proteoglicano pequeño: serina-glicina, que presenta un núcleo proteico y 14 cadenas de glicosaminoglicanos.

El ácido hialurónico es el único glucosaminoglicano que no se une a la cadena peptídica; tiene un papel muy importante en la migración celular. Facilita la hidratación de los tejidos, debido a la gran cantidad de radicales libres, que se ligan a las moléculas de agua. Por lo tanto, la hidratación de los tejidos depende de la concentración y el estado fisiológico del ácido hialurónico.

Estudios recientes han demostrado que el ácido hialurónico al unirse a la proteína B forma el complejo ácido hialurónico proteína B. Este complejo ha sido asociado al estímulo de la actividad de proteína quinasa, que sirve como señal de traducción a nivel celular, y tiene un papel importante en la interacción de la superficie celular con el citoesqueleto.

La función de los proteoglicanos es contribuir a la adhesividad celular mediante su interacción con la superficie celular y con otros componentes matriciales. El sindecan, por ejemplo, proteoglicano de la membrana celular, transmite señales a proteínas transmembranales, como las integrinas, que a su vez interactúan con el citoesqueleto, el cual facilita la interacción de los filamentos de actina.

BIOSÍNTESIS DE COLÁGENA

Una vez que ha sido sintetizada, la molécula de colágeno presenta la particularidad de que experimenta una serie de modificaciones antes de llegar a su estructura definitiva.

La lectura del ARN mensajero por los polirribosomas del retículo endoplasmático constituye la fase inicial de la biosíntesis. A continuación, los polisomas se encargan de ensamblar los aminoácidos para formar las cadenas polipeptídicas.

Estas cadenas polipeptídicas, precursoras de las cadenas alfa (cadenas proalfa), llevan en sus extremos secuencias suplementarias de aminoácidos.

Las cadenas proalfa van a sufrir una hidroxilación en el seno del retículo endoplasmático, mediante la cual un centenar de grupos peptidilprolina se transforman en hidroxiprolina

y una veintena de grupos peptidillisina se convierten en hidroxilisina.

Acto seguido, se fijan en los grupos hidroxilisina moléculas de galactosa y glucosa, mientras que en los grupos terminales de las cadenas se fijan otros azúcares. Por último, se crean puentes

disulfuro entre las cadenas polipeptídicas, llegándose así a la formación de la molécula de procolágeno.

La molécula de procolágeno transita por las vesículas de Golgi y pasa al medio extracelular, en el cual, bajo la acción de las proteasas, sufre una escisión de los grupos N-terminal y Cterminal.

Después de esta escisión, las moléculas de colágeno se constituyen en fibras.

Se piensa que los grupos terminales desempeñan un papel importante en la formación de la triple hélice.

Por último, la creación de enlaces transversales entre las cadenas polipeptidicas asegura la

gran solidez de la molécula.

MATRIZ EXTRACELULAR DE LOS TEJIDOS ANIMALES

Los dos componentes principales de la matriz extracelular son las fibras y la sustancia fundamental amorfa.

Las fibras pueden ser de tres tipos: colágenas, elásticas y reticulares y sus características estructurales, físicas y químicas se estudian en el capítulo de tejido conjuntivo.

La sustancia fundamental amorfa, como su nombre indica, no presenta ninguna estructura

especial al M/O. Existe en forma de gel o de sol, variando desde sustancias gelatinosas muy duras a líquidos de viscosidad variable.

Las características del tejido conjuntivo, y por tanto, sus funciones, dependen en gran medida de las propiedades y la distribución de dicha matriz.

Las células y las fibras del tejido conjuntivo están inmersas en un material viscoso, incoloro, transparente y ópticamente homogéneo que se denomina sustancia intercelular amorfa.

Las características principales de la sustancia amorfa están dadas por su composición

química y el estado físico coloidal (sol-gel) que permiten que:

1. Sean un factor importante en el control de la difusión de los nutrientes y sustancias de desecho a través del líquido tisular.

2. Puedan colaborar a la retención de agua, con lo que mantienen la turgencia de los tejidos.

3. Por su viscosidad, tengan una importante función de lubricación.

4. Puedan inhibir o regular la actividad de ciertas enzimas.

5. Constituyan en parte una barrera a la entrada de partículas extrañas.